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<!DOCTYPE html>

<title>COPII-Vesikel</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">COPII-Vesikel</span></h1>

</header>

</div>

<th style="background:#ABCDEF; color:#202122; border: 1px solid #ABCDEF;">Übergeordnet

</th></tr>

<tr>

<td style="padding: 0 .5em;">ER-assoziiertes Vesikel<br>Stachelsaumvesikel

</td></tr>

<tr>

<th style="background:#ABCDEF; color:#202122; border: 1px solid #ABCDEF;">Untergeordnet

</th></tr>

<tr>

<td style="padding: 0 .5em;">Golgi-ER-Transportvesikel<br>Inter-Golgi-Transportvesikel

</td></tr>

<tr>

<th style="background:#ABCDEF; color:ä202122; border: 1px solid #ABCDEF;"><a href="Gene_Ontology" title="Gene Ontology">Gene Ontology</a>

</th></tr>

<tr>

<td style="text-align:left; padding: 0 .5em;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ebi.ac.uk/QuickGO/GTerm?id=GO:0030127">QuickGO</a>

</td></tr></tbody></table>

<p><b>COPII-Vesikel</b> (<a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">engl.</a> <i>coat protein complex II</i> = ‚Mantel-Protein-Komplex II‘) sind für gewöhnlich 50 bis 90 nm große <a href="Vesikel_(Biologie)" title="Vesikel (Biologie)">Transportvesikel</a> in <a href="Eukaryoten" title="Eukaryoten">eukaryotischen</a> <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zellen</a>. Sie dienen dem sekretorischen anterograden (stromabwärts) Transport von <a href="Biomolek%C3%BCl" class="mw-redirect" title="Biomolekül">Biomolekülen</a> innerhalb der Zelle.<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Ihre Größe kann jedoch bis auf 300 bis 400 nm anwachsen, um den Transport von <a href="Kollagen" class="mw-redirect" title="Kollagen">Prokollagenfasern</a> zu ermöglichen.<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Der COPII-Transport startet hierbei vom <a href="Endoplasmatisches_Retikulum#Raues_ER_(granuläres_ER)" title="Endoplasmatisches Retikulum">rauen Endoplasmatischen Retikulum</a> (rER), in dem sich Vesikel an sogenannten <i>ER-Exit-Sites</i> (ERES) bilden und so Frachtmoleküle in den Protein-Membran-Komplex eingeschlossen beziehungsweise angeheftet werden.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Als Frachtmolekül können hierbei <a href="Lipide" title="Lipide">Lipide</a>, <a href="Signaltransduktion" title="Signaltransduktion">Signalmoleküle</a> oder neu synthetisierte <a href="Protein" title="Protein">Proteine</a> zum tubulären Endoplasmatischen-Retikulum-Golgi-Interkompartiment (ERGIC) transportiert werden. Das ERGIC ist in der Zelle zwischen dem ER und der cis-Seite des <a href="Golgi-Apparat" title="Golgi-Apparat">Golgi-Apparates</a> angeordnet.<sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="COPII-Vesikelaufbau">COPII-Vesikelaufbau</h2></div>

<p>COPII-Vesikel bestehen aus fünf <a href="Protein-Untereinheit" title="Protein-Untereinheit">Proteinuntereinheiten</a> sowie der ER-Membran aus den ERES. Die Proteine bilden hierbei eine innere sowie eine äußere Hülle um die ER-Doppelschichtmembran. Zur inneren Hülle zählen die Proteine Sec23 und Sec24, die sich in Kombination mit der kleinen <a href="G-Protein" class="mw-redirect" title="G-Protein">GTPase</a> <a href="Sar1" class="mw-redirect" title="Sar1">Sar1a</a> an die ER-Membran anlagern können. Von der Untereinheit Sec23 gibt es in eukaryotischen Zellen zwei Isoformen A und B. Die Untereinheit Sec24 gibt es in vier verschiedenen Isoformen A, B, C und D.

Die äußere Proteinhülle setzt sich aus den beiden Proteinen Sec13 und Sec31 zusammen. Sec31 kommt in den beiden Isoformen A und B vor.<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> In Hefen ist dieser Aufbau analog, jedoch gibt es Unterschiede in den <a href="Aminos%C3%A4uresequenz" title="Aminosäuresequenz">Aminosäuresequenzen</a>. In Hefe werden die Proteine Sec23p/Sec24p sowie Sec13p/Sec31p genannt.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="COPII-Vesikelknospung">COPII-Vesikelknospung</h2></div>

<p>Für die Initiation der Entstehung einer Vesikelknospe muss Sar1a zunächst mit <a href="Guanosintriphosphat" title="Guanosintriphosphat">GTP</a> beladen werden. Hierfür wird das Transmembranprotein Sec12 benötigt, was den <a href="Guanosindiphosphat" title="Guanosindiphosphat">GDP</a>/GTP-Austausch an Sar1a katalysiert. Ist Sar1a an die ER-Membran gebunden, so erfolgt die Anlagerung der heterodimeren Untereinheit von Sec23/Sec24 an die GTPase. Nach Ausbildung der inneren Hülle kann sich der heterotetramere Komplex aus Sec13/Sec31 an die innere Hülle anlagern. Dieser Prozess erfolgt solange, bis sich eine Vesikelknospe gebildet hat und sich ein COPII-Vesikel von der ERES ablöst. Für die selektive Aufnahme von Fracht ist bei diesem Prozess die Untereinheit Sec24 von Bedeutung. Die verschiedenen Isoformen von Sec24 besitzen verschiedene <a href="Sequenzmotiv" title="Sequenzmotiv">Proteinsequenzmotive</a>, die für die Bindung der Frachtmoleküle verantwortlich sind.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>

<ul><li><a href="COPI-Vesikel" title="COPI-Vesikel">COPI-Vesikel</a></li>

<li><a href="Clathrin" title="Clathrin">Clathrin</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">T. Szul, E. Sztul: <i>COPII and COPI traffic at the ER-Golgi interface.</i> In: <i>Physiology (Bethesda, Md.).</i> 26(5), 2011, S. 348–364. <a href="https://doi.org/10.1152/physiol.00017.2011" class="extiw external" title="doi:10.1152/physiol.00017.2011">doi:10.1152/physiol.00017.2011</a></span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">L. Jin, K. B. Pahuja, K. E. Wickliffe, A. Gorur, C. Baumgärtel, R. Schekman, M. Rape: <i>Ubiquitin-dependent regulation of COPII coat size and function.</i> In: <i>Nature.</i> 482(7386), 2012, S. 495–500. <a href="https://doi.org/10.1038/nature10822" class="extiw external" title="doi:10.1038/nature10822">doi:10.1038/nature10822</a></span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">C. Barlowe, L. Orci, T. Yeung, M. Hosobuchi, S. Hamamoto, N. Salama, M. F. Rexach u. a.: <i>COPII: a membrane coat formed by Sec proteins that drive vesicle budding from the endoplasmic reticulum.</i> In: <i>Cell.</i> 77(6), 1994, S. 895–907. Retrieved from <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8004676?dopt=Abstract">PMID 8004676</a></span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">A. Schweizer, J. A. Fransen, K. Matter, T. E. Kreis, L. Ginsel, H. P. Hauri: <i>Identification of an intermediate compartment involved in protein transport from endoplasmic reticulum to Golgi apparatus.</i> In: <i>European journal of cell biology.</i> 53(2), 1990, S. 185–196. Department of Pharmacology, University of Basel, Switzerland.</span>

</li>

<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text">T. Szul, E. Sztul: <i>COPII and COPI traffic at the ER-Golgi interface.</i> In: <i>Physiology (Bethesda, Md.).</i> 26(5), 2011, S. 348–364. <a href="https://doi.org/10.1152/physiol.00017.2011" class="extiw external" title="doi:10.1152/physiol.00017.2011">doi:10.1152/physiol.00017.2011</a></span>

</li>

</ol>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.pdbj.org/emnavi/emnavi_detail.php?id=emdb-1511">COPII Vesikel EM-Struktur</a></li></ul></div><div><div class="zim-footer">

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